Udruga imunih kompleksa. Mehanizmi za disocijaciju protutijela s antigenom

Nedavno, zajednički mehanizam asocijacije i disocijacije kompleksi poput protutijela s antigenom ili enzim - inhibitor, uzimajući u obzir dinamička svojstva proteina i njegove interakcije s vodom. U slučaju imunoglobulina, smatra se da je aktivni centar i druge nepolarne šupljina IgG između varijabilnih i konstantnih područja Fab-fragmenata između podjedinica IgG i između domene Fc-fragmenti se naglo se kreću od „otvorenom” stanja u „zatvoreni” i obratno, s pomicanjem ili sorpcija određene količine vode.

odgovarajuće promjene Svojstva vode se smatraju kao prijelaz u blizini fazi prve vrste (tj. e., bez promjene u slobodnoj energiji, ali s naglim promjenama u entalpija, entropija i toplinskog kapaciteta). Tako pretpostavlja visok stupanj reda molekula vode u otvorenim i proteina šupljine stroge zahtjeve na geometriji i svojstvima šupljina u ovoj državi.
Razlika u voda slobodne energije, nalazi u otvorenom šupljinom u poremećenog stanja i kvazi-kristalnog, nazvan clusterophilic interakcije.

epitop udruga aktivni centar u pratnji uništenja uređena struktura vode i njegovog premještanja u vanjskom okruženju. Otvoreni stanje kada je to destabiliziralo i zatvoren - stabilizirana ne-kovalentnim vezama s aktivnim mjestom odrednica. Disocijacije je obrnuti proces.

Dakle, maksimum konstantu brzine asocijacije k + l je određena frekvencijom prijelaza aktivnog mjesta iz otvorenog u zatvoreno. Ako uzmemo K + 1-108 M-1s-1, to znači da je u skladu s Eyring jednadžbu slobodne energije aktiviranja prijelaza od oko 6,5 kcal / mol aktivnom mjestu.

Smatra se da je između šupljine stanje protein interakcija postoji. Dakle, brze promjene u dinamičkom ponašanju aktivnog središta djelovanjem antigena uzrokuje proces relaksacije, što rezultira u sličnim promjene karaktera promjene ostalih IgG šupljine. Ovaj proces je praćen povećanjem vezanja konstante liganda, stabilnost proteina i kompaktnost.

dobiti izraz, brzina vezanja udruga, a konstanta disocijacije konstanti vezanja sa tranzicijskim stope aktivnog središta i drugim šupljinama protutijela iz zatvorenog u otvoreni i obrnuto. Posljedice koje proizlaze iz njih su u dobrom slaganju s eksperimentalnim podacima.

imunoglobulini do sada postao jedan od najatraktivnijih temeljito proučavali proteina i na taj način čine vrlo zgodan objekt za daljnje istraživanje njihovih svojstava i mogućnosti, znanja proteina doprinosi fizike u cjelini.

na području genetskih istraživanja regulacija biosinteza imunoglobulina rezultiralo osnovi novih spoznaja od presudne važnosti ne samo za imunologiju, ali i za molekularne biologije i genetike. Sljedeći članak se bavi organizacijom genetskog materijala koji kontrolira formiranje polipeptidni lanac imunoglobulina u sisavaca.