Klasa imunoglobulina. Struktura imunoglobulinskih lanaca

Video: SWIFT - 13. Nastava i strukture

trenutno vrijeme protutijela a neki blizu njih proteini su posebna skupina glikoproteina zove imunoglobulina. Svi oni imaju nekoliko zajedničkih obilježja: bliske antigena i kemijska svojstva, ista načela izgradnje molekula i zajedničkim filogenetskom podrijetla. Očito, svi imunoglobulini - kao „normalni” i „abnormalna” nalaze u povećanim količinama u određenim proliferativnih bolesti limfnog sustava - antitijela za bilo koji antigen.

molekule imunoglobulini, Kao što je navedeno u uvodu, da je sastavljena od „teških” i „light” polipeptidni lanac. imunoglobulin klase razlikuju u svojim teških lanaca. U ljudi postoji pet klasa proteina (IgG, IgM, IgA, IgD i IgE), teške lance koji su pojedinačno u grčkim slovima, a, i e.

Laki lanci molekule ljudskog imunoglobulina, a većina životinja su dvije vrste: kapa i lambda. Obje vrste lakih lanaca mogu biti dio molekula svih klasa imunoglobulina. Molekula i polimerne molekule IgM IgA sadrži, dodatno, jedna J lanac, i polimerne IgA - tzv izlučivanje komponente.

Obično, većina od antitijelo To se odnosi na klase IgG. U početnom razdoblju imunološkog odgovora, međutim, mnogo antitijela pripada IgM, koji su očito najviše filogenetski drevna. IgA imaju sposobnost da prodre u tajne -. Sline, colostrum, crijevnih sokova i drugih reagin protutijela tipa IgE.

Struktura imunoglobulinskih lanaca

Zaključivši slijed aminokiseline u peptidni lanac imunoglobulina komplicira heterogenosti tih proteina. Antitijela na antigen, izoliran iu svom čistom obliku je gotovo uvijek ujednačena. Jedan od razloga za to heterogenosti prvo treba nazvati prisutnost većine antigena nekoliko antigenske determinante, koja proizvodi razne specifičnosti antitijela.

Osim toga, čak i antitijela s jednim determinanta mogu pripadati različitim klasa i potklasa imunoglobulina. Nadalje treba napomenuti da je u toku imuni odgovor može promijeniti svojstva samih antitijela.

Mogućnost proučavanje kemijsku strukturu imunoglobulini On je došao nakon otkrića tzv patoloških imunoglobulina s kojima se susreću u nekim limfoproliferacijskih bolesti kod ljudi i životinja. Ovi imunoglobulini su vrlo slične normalno, ali se razlikuju od njih homogenosti. Nedavno provedeno istraživanje kako bi se dobila homogena antitijela imunizacijom s antigenima homogene.

U nekim slučajevima je moguće razviti dovoljno velik iznositi homogenih pripravaka, pogodan za određivanje sekvence aminokiselinski ostatak u svojim polipeptidnim lancima.

Mnogo posla je učinjeno od 1965. na dekodiranje primarnu strukturu peptidni lanci imunoglobulina, koji 1969. označeni glavni uspjeh: sastav Edelman instaliran sekvencu aminokiselina iz oba lanca imunoglobulina (IgG l Eu) (Edelman, 1973).

Najvažniji rezultat Ovo je istraživanje detekcija teških i lakih lanaca dva različita područja znatno - varijable (V) i konstantne (C). Krugovi ove klase (podrazreda) tipa i razlikuju se samo u sekvenci V-područja (idiotipski varijacija), dok je C regija su identični, osim malih razlika koje određuju alela (allotipicheskie) varijacije. U isto vrijeme, razlike između klasa (podrazred) i različitih vrsta sklopova određuje strukturu C-regije (izotopni varijacije).

Ova neobična struktura lanaca će biti jasno, ako se sjećate, koje su njihove biološke funkcije. Glavna svrha imunoglobulina kao antitijelo je formiranje kompleksa s antigena, te u tom smislu oni su vrlo specifični i vrlo različiti jedni od drugih. U isto vrijeme, prema različitim specifičnostima antitijela dijele niz bioloških funkcija: fiksacije komplementa, fiksacija na membrani i proći kroz njih. Ova nekretnina dvojnost se ogleda u odgovarajućem dvojna struktura.

Očigledno, Struktura V-regije Ona određuje specifična svojstva antitijela, kao što su izgraditi aktivno mjesto, dok se C regija pružaju osobine koje su zajedničke svim antitijela ove klase i vrste.