Lakih lanaca imunoglobulina. organizacija imunoglobulina

Video: Organizacija i ekspresija gena imunoglobulina teškog lanca 2 WMV V9

V i C-regiju lakog lanca približno jednake duljine. Tako, za humani kappa lanca V-regije načinjeni od dijelova 107-113 amino kiselina (počevši od N-kraja), a na račun C-regije za preostalih 107 ostataka. Kod teških gama duljinu lanca od V-područja je otprilike isti kao i C regija se sastoji od tri linearno su postavljene jedna iza druge homolognih regija C1, C2, C3 u slične duljine, strukturno homologna s C-regija lakih lanaca i jedan s drugim.
V-regiju lakog kapa i lambda lanci se razlikuju jedna od druge, i da su različiti od onih od teških lanaca, a V-regije teškog lanca su isti za sve klase.

Video: Imunologija - antitijela somatske (VĐ) rekombinacija sam

među pluća okovi, izolirane iz različitih patoloških imunoglobulina, nitko, slično ostalima. Procjenjuje se da je drugačiji idiotipno varijante postoji barem nekoliko tisuća. Unatoč toj različitosti, sve varijante V-regijama kappa lanaca, stane u tri glavne podskupine, razlike između proteina iz svake podgrupe je mala.
Na isti način je moguće razvrstati V područje lambda lanca, a u posljednje vrijeme i V-regija teških lanaca.

aminokiseline zamjena, uvjetovana razlikama između V-domena, a većina njih su grupirane u nekoliko posebnih mjesta - tzv žarišta. U lakih lanaca, te hipervarijabilna područja zauzimaju pozicije 25-35, 52-55 i 89-96, a teški gama lanca - 31-37, 86-91 i 101 -109. Ovi ostaci očigledno sudjeluju u stvaranju aktivnog centra antitelVesma prirodno u peptidne lance imunoglobulina lokacije vnutritsepevyh disulfidnih mostova.

Video: Organizacija i ekspresija gena imunoglobulina 3

Svaki od tih oblika petlja dijelovi duljine lanca od oko 60 ostataka, a desno i lijevo od njega, ali ima 20 ostataka. Tako, osnovni dio strukturna jedinica lanac približno 100 ostataka s disulfidnim mostom. Laki lanci dva od njih i oni zadovoljavaju V i C-regije i njihove četiri gama lance. U izvornih lanca svakog od tih dijelova je minimizirana u odvojenom, relativno neovisna kompaktan globule domene (Putman, 1969).

Tko se može smatrati dokazano shema Struktura IgG molekule, predlaže Porter (Porter, 1973). Prema ovoj shemi, molekula je izgrađen od L- i H-lanaca pridružio mszhtsepevymi di-sulfid mostove. Kada proteoliza (npr tripsin ili papaino.m), kao što je prikazano Porter molekule upada u tri dijela, od kojih su dvije međusobno identični i imaju aktivnost antitijela (Fab-fragmenti). Oni se sastoje od laganog i teškog lanca pol lanca. Treći fragment (Fc) se sastoji od C-terminalne polovine teških lanaca.
Broj veza između teških lanaca varira i različitih podrazreda IgG se od dva do pet.

IgA se nalazi u dva oblika: - monomer slično IgG molekula, a polimer, konstruiran od dvije ili više monomernih jedinica. Makroglobulin IgM izgrađen od pet monomernih podjedinica nalik IgG molekula.

Video: Što je imunoglobulin G? Što imunoglobulin G znači? Imunoglobulin G značenje

Između razlikuju specifičnosti antitijela, pripadaju istom razredu (podrazred) i vrsti izuzetno teško detektirati razlike u svojstvima, osim po svojoj sposobnosti da reagira s antigenima. Dakle, do raznih antigena, antitijela struktura je vrlo slična, osim malog područja u kojem su u izravnom kontaktu s antigenske determinante.

antigeni isti može varirati tvari (proteini, polisaharidi, sintetičke kemikalije), koji imaju znatno različite konfiguracije i čini se da se nalazi na vrlo različite načine antigenske determinante.