Glavne kemijske sastavnice živih organizama

Video: Kemijski sastav stanica

Ovaj članak će dobiti sažetak strukture i funkcije glavnih kemijskih komponenti živih organizama nužno za razumijevanje glavnih prednosti materijala. Detaljnije u ovom dijelu materijala smatra se u toku organske kemije i biokemije.

Temeljna uloga u strukturi i djelovanja organizama igra proteini (bjelančevine) - organske dušične makromolekularne tvari, izrađena od a-amino kiselina. Većina bioloških funkcija proteina provodi ili sa svojim neposrednim sudjelovanjem. Proteini - osnovni i potrebne komponente svih organizama. U prirodi postoji oko 10 listopada - 10 prosinac različiti proteini odgovorni za živote više od 2 milijuna vrsta organizama svih stupnjeva težine - od virusa na ljude.

Proteini molekularne težine u rasponu 10000-1000000. Unatoč razlike u strukturi i funkciji, elementarni sastav proteina neznatno razlikuje. Proteini sadrže (% suhe tvari na): 50 ... 55% ugljika, 21% kisika ..23, 15 ... 17% dušika, 6 ... 7% vodika, 0.3 ... 2 5% sumpora. Sastav pojedinih proteina nalaze kao fosfor, jod, željezo, bakar, selen i neki drugi makro i mikronutrijenata u raznim, često vrlo mali, količinama.

Struktura proteina živih organizama i uključuje 19 amino kiselina u kojima su amino i karboksilne skupine vezane na isti atom ugljika i imino kiseline prolina. Sve ove kiseline nazivaju proteinogenic (često prolin nije izoliran i uključuje amino skupinu proteinogenic dvadeset). Dajemo ime proteinogenic aminokiselina i njihovih latinski slova i jednim slovom: alanin (Ala, A), arginin (Arg, R), asparaginska kiselina (Asp, D), asparagin (Asn, N), valin * (Val, V), histidin (His, H), glicin (Gly, G), glutaminska kiselina (Glu, E), glutamin (Gln, Q), izoleucin * (je, I), leucin * (Leu, L), lizin * (Lys, K ), metionin * (Met, M), prolin (Pro, P), serin (Ser, S), tirozin (Tyr, Y), treonin * (Thr, T), triptofan * (Trp, W), fenilalanin * ( Phe, F), cistein (Cys, C) (simbol * u spomenutom sekvence su tzv esencijalne aminokiseline koje sintetiziraju samo o biljkama i ne sintetizira u tijelu). Ako je količina tih aminokiselina u prehrani je nedovoljna, normalan razvoj i funkcioniranje ljudskog tijela je poremećen.

Aminokiseline - A heterofunctional spoj. Molekula aminokiselina sadrži množinu funkcionalnih skupina: amino skupina NH2, karboksilnom skupinom -COOH i radikali R, koji imaju različitu strukturu:

Molekula aminokiselina sadrži više funkcionalnih skupina

Prirode raznovrsne radikali: atom vodika na cikličke spojeve. Je radikal definiranju strukture i funkcionalnih svojstava aminokiselina.

U vodenoj otopini pri pH vrijednosti blizu neutralne aminokiseline postojati kao zwitter-ioni NH3 + CHRCOO-.

Sve aminokiseline osim najjednostavnijem aminooctene kiseline (glicin) ima asimetrični ugljikov atom - C * - i mogu postojati kao dva optička izomera (enantiomera): L- i D-. Sastav svih istraživanih proteina sada uključuje samo L-serije aminokiselina, u kojoj, gledano asimetrični atom iz H atom, skupinu NH3 +, -COO" i radikal -R uređen smjeru kazaljke na satu. Jednostavne proteini (bjelančevine) sastoji se samo od ostataka belkov- kompleks proteina (proteid) uključuje protein (apoproteinsku) i ne-protein (protezu skupina) dijelova.

Svaka ima svoj vlastiti protein, koji je inherentan amino kiselinski slijed raspored. aminokiselinski ostaci povezani peptida ili amida (-CO-NH-) vezom između a-amino-a karboksilnih skupina. Prema broju ostataka a-amino kiseline koje sudjeluju u izgradnji peptida, oligopeptidi razlikovati (tri- na dekapeptide) i polipeptida. Imena peptida dobije odgovarajući a-amino kiseline i imena aminokiseline uključene u tvorbu peptidne veze, zbog karboksilnih skupina, je pripravljen -il sufiks. Na kraju te amino skupine sa slobodnim vodikom označen s H, a završavaju sa slobodnom karboksilnom skupinom - simbol OH, na primjer: H-Val-Ser-OH - valilserin.

Protein kao biološki smislene strukture može biti ili jedan ili više polipeptida koji čine polipeptida Dobivena nekovalentna interakcija jednog kompleksa.

Isključivo vlasništvo proteina - samoorganiziranje strukture, tj, sposobnost da se spontano proizvesti određenu svojstvena samo ovaj protein prostorne strukture. Utvrđeno je da su svi proteini izgrađena na istom principu, a ima četiri razine organizacije: primarne, sekundarne, tercijarne, a neki od njih - i kvartarne strukture.

Slijed aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu spoja naziva se primarna struktura proteina (Sl. 1). Je linearni lanac aminokiseline (polipeptidnih) raspoređenih u slijedu sa čistim genetski određen rotacije i međusobno povezanih peptidnom vezom.

Sl. 1. Primarna struktura proteina

Do sada, sekvence aminokiselina postaviti nekoliko tisuća različitih proteina. Snimanje proteinske strukture u obliku detaljnih strukturnih formula nezgrapan i nije intuitivno. Stoga, koristite kratice - tri slova ili single-koda. Tijekom snimanja u aminokiselinskom slijedu polipeptida ili oligopeptida pomoću skraćene lance simbola preuzetih ako nije izričito navedeno da je a-amino skupina na lijevoj strani, a-karboksilna skupina - na desnoj strani.

Sekundarna struktura se naziva konformaciji, koji čini polipeptidni lanac. Sekundarna struktura ima najviše proteina, međutim, nisu uvijek u cijelom polipeptidni lanac. Zbog vodikovim vezama između peptidnih skupina i - aminokiselinskih ostataka stekli spiralni oblik polipeptidnih lanaca (a - strukture). Vodikove veze može se dobije spoj i susjedna izdužena () polipeptidni lanci kako bi se dobilo druge tipove sekundarne strukture - struktura (strukture savijenog lima, presavijeni sloj).

Informacija o izmjeni aminokiselinskih ostataka u polipeptidnog lanca (primarna struktura) i prisutnosti proteinske molekule spiralized, slojevita i smetnjama fragmenata (sekundarna struktura), ne daje potpunu sliku kojem od volumena, niti oblik, niti o relativnim položajima dijelova polipeptidnog lanca u odnosu na drugi. Ove osobine proteinima utvrditi proučavajući tercijarnu strukturu, koja se odnosi na opće položaju u prostoru molekulama jedan ili više polipeptidnih lanaca povezanih nekovalentnim vezama.

Među obveznicama koje drže tercijarne strukture, treba napomenuti:
a) disulfidni most (-S-S-) između dva cisteinska ostatka;
b) estera most (između karboksilnu i hidroksilnu skupinu);
c) sol most (između karboksilne skupine i amino skupine);
g) vodikove veze između skupine CO-i -NH.

Tercijarna struktura objašnjava specifičnost molekule proteina, njegova biološka aktivnost.

Većina prostorne organizacije proteina tercijarne strukture završi, a za neke od proteina s molekulskom masom većom od 50 100 000 ... izgrađen više polipeptidnih lanaca je karakterističan kvarternih struktura. Bit ove strukture je da se kombinirati više polipeptidnih lanaca sa primarnim, sekundarne i tercijarne strukture u jedan kompleks

Uništavanje veza koji stabiliziraju kvaterne, tercijarnu i sekundarne strukture, što dovodi do dezorijentiranosti i konfiguracije molekule proteina, agregacije, modifikacije fizičkim svojstvima (topljivost, viskoznost) i kemijske aktivnosti, smanjenje ili potpunog gubitka biološke funkcije naziva denaturacije proteina. Primarna struktura, a time i kemijski sastav proteina se ne mijenja.

SV Makarov, TE Nikiforov, NA Kozlov

Dijelite na društvenim mrežama:

Povezan