Struktura vezivnog tkiva, funkciju, sastav

Značajke kemijskoj strukturi vezivnog tkiva

Vezivno tkivo je do 50% težine ljudskog tijela. To je veza između svih tkiva u tijelu. Postoje 3 vrste vezivnog tkiva:
- stvarna vezivnog tkiva;
- žilavo vezivnog tkiva;
- vezivno tkivo kosti
Vezivno tkivo se može izvesti kao sama funkcija stajati i uključiti što slojeva u drugim tkivima.

Funkcije vezivnog tkiva

1. Struktura
2. Davanje propusnosti tkiva konstantnu
3. Osiguravanje ravnoteže vode sol
4. Sudjelovanje u imunološkom obranu tijela

Sastav i struktura vezivnog tkiva

Vezivno tkivo razlikuju: međustanične (glavni) TVAR stanični elementi fibrilacija (kolagena vlakna). Značajka: međustanična tvar je mnogo više od staničnih elemenata.

Međustanična (glavni) TVAR

Nalik na žele dosljednost osnovnog materijala zbog svoje kompozicije. Osnovni materijal - vrlo hidratirani gel koji nastaje makromolekularnim spojevima koji čine do 30% po masi međustanične tvari. Preostalih 70% - voda.
Visoke molekulske komponente proteina i ugljikohidrata. Ugljikohidrati u njihovoj strukturi su heteropolysaccharides - GLYUKOZOAMINOGLIKANY (GAG). Ove heteropolysaccharides izgrađene disaharida jedinica, koje su njihovi monomeri.

Prema monomera struktura razlikovati vrste geg 7:
1. Hijaluronska kiselina
2. Hondroitin-4-sulfat
3. Hondroitin-6-sulfat
4. dermatan
5. keratan
6. heparan sulfat
7. Heparin

Monomera različitih GAG se grade na istom principu. Prvo, njihova struktura uključuje hexuronic kiseline: beta-D-glukuronska kiselina, beta-L-iduronsku kiselinu. U nekim GAG umjesto beta-D-glukuronske kiseline nalazi beta-D-galaktozu:




Druga komponenta je monomer GAG amin. Hexosamines prikazana glukozamina i galaktozamin, a često i njihovi derivati ​​acetil: beta-D-N-acetilglukozamin, beta-D-N-acetilgalaktozamin:





Kao dio monomera hexuronic kiseline i heksaminski povezana 1,3-beta-glikozidnom vezom. Izuzetak - heparin (čiji alfa-1,3-glikozidne veze). Između monomera 1,4-beta-glikozidnom vezom (heparin - 1,4-glikozidne veze a) (vidi sliku). Gag struktura različitih monomera i njihove količine, veze između njih.

hijaluronska kiselina



Molekularna težina polimera ovog - do 1.000.000 Da. Monomer izgrađene od glukuronske kiseline i N-acetilglukozaminu. U monomer - 1,3-beta-glikozidnom vezom između monomera - 1,4-beta-glikozidnom vezom. Hijaluronska kiselina može biti u slobodnom obliku i u kompleksnih agregata. To je jedini predstavnik GAG, koji nije sulfatnih.

kondroitin sulfat




2 vrste: kondroitin-4-sulfat i kondroitin-6-sulfat. Razlikuju ostatak dogovoru se sumporne kiseline. svi oni sadrže ostatak sumporne kiseline. Monomera hondroitin sulfat načinjeni od glukuronske kiseline i N-atsetilgalaktozaminsulfata. Pronađeno u ligamenata zglobova i tkiva zuba.

dermatan sulfat




Njegov monomer je izgrađen od iduronske kiseline i galaktozamina-4-sulfata. On je jedan od strukturnih komponenti hrskavice tkiva.

Keratan sulfat




Monomer keratan sulfat sadrži galaktozu i N-acetilglukozamin-6-sulfat.

Heparan sulfat i heparin



Oni su vrlo sulfatni (sastav monomer 2-3 ostatak sumporne kiseline). Pripravak se sastoji od glukuronat-2-sulfat i N-acetilglukozamin-6-sulfat.

Duge polisaharida lanci se formiraju u globula. Međutim, ove kuglice labave (nemaju kompaktan slaganje) i zauzimaju relativno velik volumen. GAG su hidrofilni spojevi koji sadrže hidroksilne skupine koje mnogi imaju negativan naboj (mnogi karboksilne i sulfo grupe). Značajna negativna naboja pospješuje prianjanje tome pozitivno nabijeni kationi kalij, natrij, kalcij, magnezij, Ovo nadalje povećava sposobnost zadržavanja vode, te potiče disocijacija molekula ovih tvari u vezivno tkivo.

GAG su dio kompleksa proteina pod nazivom proteoglikana. Gag bi proteoglikana u 95% svoje težine. Preostalih 5% mase - to je protein. Proteina i neproteinske komponente proteoglikane vezani jakim, kovalentne veze. Kako je proteoglikana molekula?




Komponenta proteina - to je posebna COR-proteina. Za njega koriste trisahardi pridružiti gag. COR-1 molekule proteina može priključiti do 100 GAG.

U stanici proteoglikane su povezane s hijaluronske kiseline. Dobije kompleksnih supramolekularnih kompleksa. Ona se sastoji od hijaluronske kiseline, specifičnih veznih proteina i proteoglikanima. Elastične GAG ​​lanaca sastavljeni od proteoglikana tvoriti makromolekularne obliku mrežaste strukture. Kao kemijska struktura osigurava funkciju molekularnih sita s veličinom pora određene na različitim transportnim tvari i metabolita. Veličina pora je određen tip GAG prevladava u određenom tkivu. Na primjer, kapsule vezivno bubrežni glomerula omogućuje selektivnu prijenos tvari u postupku ultrafiltracije. Zbog mnoštva sulfo i karboksi skupine su polianioni mrežasta struktura mogu odlagati vode, neki kation (K +, Na +, Ca + 2, Mg + 2).




Nadalje proteoglikane, glikoproteini sadrži bazičnu tvar.

glikoproteini

Njihove ugljikohidrat komponenta - je oligosaharid sadrži 10 - 15 monomernih jedinica. Ove monomernih jedinica su uglavnom manje monosaharidi: manoza, fukoze i metilpentozy ramnozu, arabinoza, ksiloza. Na kraju ovog je još jedan oligosaharid izvedene monosaharida: sijalinsku kiselinu (acil derivata neuraminske kiseline). Ako koncentracija sijalinske kiseline u krvi povećava - stoga je dezintegracija ekstracelularnog matriksa. To se događa za vrijeme upale.

Glikoproteini su podijeljeni u 2 grupe:
1. Topiva
2. Netopiv.

Ugljikohidratni dio glikoproteina je vrlo promjenjiva. Važno je slijed monosaharida, kao i slijed aminokiselina u dijelu proteina. Glikoproteini od najvažnijih studirao topivog i netopivog laminin, fibronektina.

Topljivi glikoprotein određeni protein - fibronektina. Molekularna težina fibronektina - 440 kDa. Da se sastoji od dva polipeptidna lanca povezanih disulfidnim mostom. To je vezna mjesta s proteoglikana, s vlaknastim strukturama, glikolipida od stanične membrane. Dakle, pod nazivom fibronektina "molekularni ljepilo", To se obično nalazi na površini fibroblasta i sudjeluje u prianjanju sve ove stanične strukture, a time i stanica. Poznato je da se, kada je količina tumorskih bolesti fibronektin smanjena, što promiče metastaziranja tumora.

Topivim glikoproteina uključuju Cor-protein - proteoglycan komponentu, vezujuće proteine, i broj krvnih proteina plazme.

Netopljivi oblik glikoproteini "okvir", "stroma" ekstracelularnog matriksa.
Do netopivih glikoproteina su laminin. Molekularna težina proteina - 10,000 kDa. On sadrži iste komponente kao što su ugljikohidratni gangliozide i stanične membrane.

Ugljikohidratni dijelovi glikoproteina kao i glikoproteina ugljikohidratne komponente imaju svojstva tkiva antigena.

Katabolizam KOMPONENTE bazične tvari

To je pod utjecajem nekih hidrolaze.

Na primjer, glikoproteini neuraminidaze cijepa s N-acetilneuraminska kiselina (sialična), te su destabilizirana glikoprotein apsorbira makrofaga. Stoga se koncentracija u krvi sijalinske kiseline - karakteristika stanja vezivnog tkiva. Ova koncentracija se znatno povećava tijekom upalnih procesa.

Kada neuspjeh katabolički enzimi osnovna tvar razviti bolest - mucopolysaccharidoses, na kojoj je nakupljanje u tkivu različitih GAG.

Vezivnog tkiva vlakna

U izvanstaničnoj matrici 2 vrste vlaknastih struktura: elastina i kolagena vlakna. Njihova glavna komponenta kolagena netopljiv proteina.

KOLAGEN - proteinski kompleks, odnosi se na skupinu glikoproteina ima kvaterni strukturu, njegova molekularna težina je 300 kDa. To je 30% od ukupnog proteina u ljudskom tijelu. Njegova struktura vlaknasti - smotanog spiralom koja se sastoji od 3-alfa-lanaca. Netopljiv u vodi, otopina soli, razrijeđene otopine kiselinama i lužinama. To je zbog primarne strukture kolagena. U 70% kolagenskim aminokiselina su hidrofobni. Aminokiselina od polipeptidnog lanca su raspoređeni u skupine (Trijada) slični jedni drugima u strukturi, koji se sastoji od tri amino kiseline. Svaki treći amino kiselina u primarnoj strukturi kolagena - glicin (trijada (ili skupina): (Gly-X-Y) n, pri čemu je X - amino kiselina ili hidroksiprolin, Y - bilo koja aminokiselina ili hidroksiprolin ili hidroksilizin). Te amino skupine u polipeptidnog lanca se ponavlja. Neobična i sekundarna struktura kolagena: Prvi korak zavojnica red predstavlja samo 3 aminokiseline (i malo manje od 3), umjesto 3,6 aminokiselina po 1 krugu, kao i kod ostalih proteina. Ova široka spiralni omatanje zbog prisutnosti glicina. Ova značajka određuje gornju strukturu kolagena. Molekula je sastavljena od kolagena 3 lanaca, a je trostruka uzvojnica. Ovaj trostruki uzvojnica je sastavljena od 2 alfa1-lanca i jedne alfa2 lanca. U svakom lancu 1000 aminokiselinskih ostataka. Lanci su paralelne i imaju neobičan slaganje prostor: sve se nalazi izvan hidrofobne amino radikala. Postoji nekoliko vrsta kolagena, genetski različita.

sinteza kolagena




Postoji 8 faze biosinteze kolagena: 5 unutarstanični i 3 izvanstanični.

1. faza
Se javlja na ribosomima sintetizirana molekula prekursora: preprokollagen.

2. stupanj
Upotreba signalnog peptida &ldquo-pre&rdquo- transport molekula u tubulima endoplazmatski retikulum. Tu se cijepa „pre” - formirana „prokolagen”.

3- FAZA
Aminokiselinski ostaci lizin i prolin, u sastavu molekula kolagena oksidiraju enzimima prolil hidroksilaze i lizil (ti su enzimi oksidativne monooksigenaza podpodklassu) (vidi sliku). Nedostatak vitamina „C” - askorbinska kiselina je promatrana skorbut - bolesti uzrokovane neispravan sintezu kolagena s niskim mehaničku čvrstoću koja uzrokuje, osobito, popuštanje u vaskularnom zidu i drugih nepovoljnih pojava.

4. faza
Posttranslacijska modifikacija - glikolizacija prokolagena enzimom glikozil transferaze. Ovaj enzim prenosi glukoze ili galaktoze na hidroksilne skupine hidroksilizina.

5. faza
Konačna faza intracelularna - je formiranje trostrukog heliksa - tropokolagen (topljivi kolagen). Kao dio pro-sekvence - cistein aminokiseline koji tvori disulfidnu vezu između lanaca. Proces spirale.

6. faza
Tropokolagen se izlučuje u izvanstanično medija, pri čemu je amino i karboksiproteinazy cijepaju pro (-) - slijed.

7. faza
Kovalentna „šivanje” tropokolagen na „kraj na kraj” kako bi dao netopivi kolagen. U tom procesu dijelu prima enzim lizil oksidaze (flavometalloprotein sadrži FAD i Cu). Oksidacije dolazi i ostatak deaminacija lizina kako bi se dobilo aldehidnu skupinu. Zatim, između dva postoji aldehida radikali lizin veza. Tek nakon višestrukog unakrsno povezivanje kolagenskih vlakana vodi na jedinstvenom snagom, ona postaje ne-rastezljiva vlakna. Lizil oksidaza je Cu-ovisan enzim, tako da nedostatak bakra u tijelu smanjuje snagu vezivnog tkiva, zbog značajnog povećanja u iznosu od topljivog kolagena (tropokolagen).

8. faza
Veza molekula netopljiva kolagenih na „side-to-side”. Udruga je od fibrils se provodi tako da svaki slijedeći niz pomaknuta za 1/4 svoje dužine u odnosu na prethodni krug.

elastična vlakna

2. vrsta vlakana - elastična. Struktura baze - protein elastin. Elastin više hidrofobne od kolagena. Je i do 90% hidrofobne aminokiseline. Mnogi od lizina, postoje područja sa strogo definiran sekvencu aminokiselina. Lanci se slažu u prostoru u obliku globula. Globula u jedan polipeptidni lanac alfa naziva elastin. Zbog lizinskih interakcije između molekula alfa-elastina.



Formiranjem ove strukture su uključeni lizin ostaci amino kiselina. Ova struktura desmosine. Desmosine - piridin strukturu koja nastaje reakcijom 4-lizina molekule alfa-elastina.

Stanični elementi vezivnog tkiva.

To fibroblasti, mastociti, i makrofazi. Javljaju u ovim procesima sinteze strukturnih dijelova, a proces razgradnju vezivnog tkiva. Kolagen je obnovljeno 50% u 10 godina. Fibroblasti su sintetske procese: kolagen, elastin.